Que révèle la structure du vSRRP sur sa biologie ?

Problème : Malgré l’importance du vSRRP, la structure de ses protéines et l’organisation du virion étaient encore imparfaitement comprises, limitant la compréhension des relations entre structure et fonction du virus.

Méthodes : Cette revue a synthétisé les données issues notamment de la cristallographie, de la microscopie électronique et d’études biochimiques et in vivo sur les protéines et les interactions protéiques du vSRRP.

À retenir 1 : Des structures cristallines étaient disponibles pour les protéases NSP1α, NSP1β et NSP4 ainsi que pour la protéine de nucléocapside N.

À retenir 2 : Les structures de NSP1α et NSP1β ont révélé des domaines supplémentaires au-delà des domaines protéases qui pourraient contribuer à la modulation des fonctions de la cellule hôte.

À retenir 3 : La cryotomographie électronique suggère une nucléocapside asymétrique et linéaire plutôt que le cœur isométrique décrit auparavant, renforçant les similarités structurales entre artérivirus et coronavirus.